@MASTERSTHESIS{ 2012:1659949989,
 	title = {Purificação e Caracterização de uma esterase específica da fase larval em duas espécies de Drosophila do grupo repleta},
 	year = {2012},
 	url = "http://localhost:8080/tede/handle/tede/405",
 	abstract = "Um grupo de enzimas bioquimicamente importante em insetos é o das esterases. Embora estas tenham sido extensivamente estudadas, ainda não está esclarecido o papel fisiológico da maioria delas. Neste trabalho foi feito um estudo de purificação e caracterização bioquímica da EST-4 (esterase larval) de duas espécies do grupo Drosophila repleta, Drosophila mulleri e Drosophila arizonae, com intuito de estabelecer parâmetros comparativos entre estas enzimas nestas espécies, a fim de verificar se há padrões bioquímicos que permitam uma diferenciação funcional das enzimas nas mesmas. Para tanto a EST-4, purificada através de cromatografias de exclusão de massa molar e troca iônica, foi submetida a ensaios bioquímicos, nos quais revelaram que em D. mulleri esta enzima mostrou atividade ótima na temperatura de 40 a 45°C e pH 7,5, mantendo maior estabilidade em pH alcalino, na faixa de pH 8,0-10. Foi classificada como serino esterase, uma vez que sua atividade foi inibida na presença de PMSF. Com relação ao estudo sobre efeito de íons metálicos, notou-se que nenhum íon modulou negativamente a EST-4, e o ferro foi o que maior exerceu efeito modulador positivo na atividade enzimática. O mesmo procedimento foi adotado para a EST-4 de D. arizonae, sendo que a mesma mostrou atividade enzimática ótima em temperatura 40°C e pH 8,0, mantendo maior estabilidade em pH ácido, na faixa de pH 5,5-6,5, e também pode ser classificada como serino esterase. Com relação ao ensaio de íons metálicos, o Fe+2 teve efeito contrário ao encontrado em D. mulleri, ou seja, atuou como modulador negativo. O Al+3 inibiu praticamente 100% a atividade enzimática e os íons Na+ e Cu+2 tiveram efeito modulador positivo. Foram realizados estudos cinéticos investigando a influência do substrato Ï -nitrofenil acetato na atividade enzimática, e apesar da EST-4 de D. mulleri apresentar maior afinidade pelo substrato citado, a EST-4 de D. arizonae demonstrou maior Vmax e eficiência catalítica em condições ideais de reação. Em suma, podemos inferir, com base nos dados da caracterização e cinética, que a EST-4 de D. mulleri e D. arizonae apresentam diferenciação funcional e bioquímica, uma vez que apresentaram propriedades distintas frente ao substrato utilizado, além de diferenças pontuais com relação aos ensaios de caracterização.",
 	publisher = {UNICENTRO - Universidade Estadual do Centro Oeste},
 	scholl = {Programa de Pós-Graduação em Biologia Evolutiva (Mestrado)},
 	note = {Unicentro::Departamento de Biologia}
}